• Ubiquitarea, cunoscută și sub numele de ubiquitare, este un proces enzimatic care implică legarea unei proteine ubiquitină de o proteină substrat. Acest lucru a fost denumit uneori „sărutul molecular al morții” pentru o proteină, deoarece substratul devine de obicei inactivat și este marcat pentru degradare de către proteazom prin atașarea moleculei de ubiquitină.

  • Enzimele de modificare post-traducere
  • Cazuri de nedegradare
  • Un scurt istoric
  • Lecturi suplimentare
  • Yolanda Smith
  • Citate

  Enzimele de modificare post-traducere

  Procesul de ubiquitinare este reglementat de trei tipuri principale de enzime pentru a avea loc în întregime. Acestea includ enzimele de activare a ubiquitinei (E1), enzimele de conjugare a ubiquitinei (E2) și ligazele de ubiquitină (E3). Fiecare dintre aceste tipuri de enzime are un rol important în ubiquitinare și în etichetarea proteinelor care urmează să fie degradate de proteazom, care sunt analizate mai în detaliu mai jos.

  Prima etapă implică activarea ubiquitinei de către enzima E1, care are loc înainte de atașarea acesteia la aminoacidul cisteină, situsul activ. Este nevoie de energie sub formă de ATP pentru ca molecula de ubiquitină să fie transferată la situsul activ și să producă o substanță intermediară cunoscută sub numele de ubiquitin-adenilat.

  După aceasta, enzima de conjugare a ubiquitinei (E2) își joacă rolul de a aduce cele două molecule împreună, transferând ubiquitina de la E1 la situsul activ de cisteină. Enzima E2 are o structură particulară care îi permite să se lege atât de molecula de ubiquitină, cât și de E1 și să permită ca această etapă să aibă loc.

  În cele din urmă, proteina ligază de ubiquitină (E3) este necesară pentru a recunoaște și lega substratul țintă, etichetându-l ulterior cu mica moleculă de ubiquitină. Acest lucru are loc, de obicei, prin intermediul unei legături izopeptidice care conectează ultimul aminoacid, glicina 76, al moleculei de ubiquitină la o lizină de pe proteina substrat.

  Acest proces enzimatic este apoi repetat pentru a forma un lanț mic cu mai multe molecule de ubiquitină, marcând proteina pentru degradare în proteazom.

  Cazuri de nedegradare

  Deși marcarea unei proteine prin ubiquitinare are ca rezultat, în mare parte, degradarea proteinei, există unele cazuri în care s-ar putea să nu se dovedească fatală.

  De exemplu, atunci când o singură moleculă de ubiquitină este legată de o proteină fără a forma un lanț de molecule, ceea ce este cunoscut sub numele de mono-ubiquitinare, rezultatul poate fi semnificativ diferit. Este obișnuit ca proteina să observe în schimb o alterare a funcției sau poate fi degradată prin intermediul lizozomilor mai degrabă decât în proteazom. Acest lucru se poate întâmpla și în cazul unor proteine care au suferit o poli-ubiquitinare, deși este mai puțin frecvent.

  În plus, procesul de ubiquitinare poate fi inversat prin acțiunea enzimelor deubiquitinaze, care rup legătura dintre molecula de ubiquitină și proteina substrat.

  Un scurt istoric

  Teoria ubiquitinării, care implică marcarea proteinelor pentru degradare, a fost descoperită la sfârșitul anilor 1970, ceea ce a dus la cercetări privind direcționarea celulelor specifice pentru degradare.

  Mai recent, cercetări revoluționare au aprofundat înțelegerea degradării proteinelor și a proceselor biologice rezultate, permițând controlul ciclului celular, al transcripției genelor și al imunității. Aaron Ciechanover, Avram Hershko și Irwin Rose au primit Premiul Nobel pentru această descoperire în 2004.

• https://www.qiagen.com/it/products/genes%20and%20pathways/complete%20biology%20list/ubiquitination%20pathway/
• http://www.nature.com/nm/journal/v20/n11/full/nm.3739.html
• http://www.sebiology.org/publications/Bulletin/March08/Ubiquitination.html
• http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19754430

Lecturi suplimentare

• Toate conținuturile despre ubiquitină
• Ubiquitina – Ce este ubiquitina?
• Ubiquitina-Like Modifiers
• Ubiquitina și bolile
• Funcția și varietateabiquitinei

Scris de

Yolanda Smith

Yolanda a absolvit o licență în farmacie la University of South Australia și are experiență de lucru atât în Australia, cât și în Italia. Este pasionată de modul în care medicina, dieta și stilul de viață ne afectează sănătatea și îi place să îi ajute pe oameni să înțeleagă acest lucru. În timpul liber îi place să exploreze lumea și să învețe despre noi culturi și limbi străine.

Citate

.