Ribozomii din limfocitele din sângele periferic uman care nu se divid fiziologic au fost studiați prin măsurători de absorbție în ultraviolete ale extractelor citoplasmatice supuse ultracentrifugării în gradienți de zaharoză la putere ionică ridicată și scăzută. Cel puțin 70 % din totalul ribozomilor citoplasmatici erau ribozomi liberi care au sedimentat la 80 S în sare scăzută și s-au disociat în subunități de 40 S și 60 S în sare ridicată. Aceste particule nu au fost implicate în sinteza proteinelor. Restul ribozomilor au fost împărțiți în mod egal între subunități native, monosomi activi și polisomi mai mari. S-a demonstrat că ribozomii liberi există sub formă de particule 80 S în celula intactă, iar studiile de marcare au indicat că aceștia nu se întorc în mod liber în bazinele de componente de sinteză a proteinelor. Noii ribozomi au apărut mai întâi ca subunități native și în polisomi. După un decalaj de 15 până la 20 de minute, particulele au început să intre în fondul de ribozomi liberi. Astfel, ribozomii liberi apar în celula în repaus printr-un flux unidirecțional care elimină continuu particule din bazinul de sinteză a proteinelor și le sechestrează sub forma unei acumulări de particule 80 S inactive. Trecerea de la subunități native la ribozomi liberi este însoțită de modificări funcționale în comportamentul de asociere al subunităților și de alterarea comportamentului de sedimentare al subunităților. Aceste modificări se pot datora absenței unei sau mai multor proteine din ribozomii liberi, necesară pentru a permite disocierea efectivă a subunităților înainte de inițierea traducerii. Deficitul acestui factor de disociere poate fi responsabil pentru formarea continuă de ribozomi liberi în celulele în repaus. Datele noastre sugerează, de asemenea, o limitare a vitezei de inițiere a sintezei proteice care poate rezulta din deficitul unui factor de inițiere.