Ribossomos de linfócitos fisiologicamente não-dividíveis do sangue periférico humano foram estudados por medições de absorvância ultravioleta de extratos citoplasmáticos submetidos a ultracentrifugação em gradientes de sacarose com alta e baixa força iônica. Pelo menos 70% dos ribossomos citoplasmáticos totais eram ribossomos livres, sedimentados a 80 S em sal baixo e dissociados a 40 S e 60 S subunidades em sal alto. Estas partículas não estavam envolvidas na síntese de proteínas. Os restantes ribossomas foram divididos igualmente entre subunidades nativas, monossomas activos e polissomas maiores. Os ribossomos livres foram mostrados como 80 partículas de S na célula intacta, e estudos de rotulagem indicaram que eles não retornaram livremente aos pools de componentes sintetizadores de proteínas. Novos ribossomos apareceram primeiro como subunidades nativas e em polissomas. Após um atraso de 15 a 20 min, as partículas começaram a entrar na piscina livre de ribossomas. Assim, os ribossomas livres surgem na célula de repouso através de um fluxo unidireccional que remove continuamente as partículas do pool proteína-sintetizante e sequestra-as como uma acumulação de partículas inactivas de 80 S. A transição de subunidades nativas para ribossomos livres é acompanhada por mudanças funcionais no comportamento de associação das subunidades e pela alteração do comportamento de sedimentação das subunidades. Estas mudanças podem ser devidas à ausência de uma proteína ou proteínas dos ribossomos livres que é necessária para permitir a dissociação efetiva das subunidades antes do início da tradução. A deficiência deste fator de dissociação pode ser responsável pela formação contínua de ribossomos livres nas células em repouso. Nossos dados também sugerem uma limitação da taxa de iniciação da síntese de proteínas que pode resultar da deficiência de um fator de iniciação.