Het eiwit achter diabetes type 2 is eindelijk op heterdaad betrapt, wat tot een doorbraak in de behandeling zou kunnen leiden.

Meer dan 400 miljoen mensen in de wereld lijden aan diabetes, en de meerderheid heeft type 2, dat ontstaat wanneer het lichaam niet genoeg insuline kan produceren of wanneer de geproduceerde insuline niet goed werkt.

De architectuur van amyloïde fibrillen, een vezelachtige structuur die het kenmerk is van diabetes type 2, is nu voor het eerst door wetenschappers geobserveerd, volgens een studie uit 2020 die is gepubliceerd in Nature Structural and Molecular Biology.

Amyloïde fibrillen worden geproduceerd uit “klonters” van het peptide-eiwit Amylin, dat de glucosespiegels van het lichaam reguleert.

De auteur van de studie, professor Neil Ranson, van de Universiteit van Leeds, zei dat de bevinding “echt spannend” is omdat het “van cruciaal belang is voor het begrijpen van het ziekteproces … met deze structuren krijgen we de eerste glimp van wat er aan de hand zou kunnen zijn.

GERELATEERD: Eenvoudige Type-2 Diabetes behandeling met laag calorie dieet is zo effectief dat het de ziekte terugdraait in studies

De nieuwste elektronenmicroscooptechnologie, bekend als cryo-elektronenmicroscopie, werd gebruikt om de structuur van de vezels te visualiseren.

Eiwitmonsters werden bevroren en vervolgens geanalyseerd tot een resolutie waarbij individuele atomen kunnen worden waargenomen.

Mensen met beginnende Type 2 diabetes hebben een specifieke genetische variant van amyloïde fibrillen die bekend staat als S20G. De onderzoekers vergeleken S20G met amyloïde fibrillen gevonden in de algemene bevolking, die zij het wild-type noemen.

Hoe amylinemoleculen stapelen om fibrillen te vormen werd waargenomen door het analyseren van duizenden beelden.

De moleculen vormden ingewikkelde structuren als sporten in een ladder, vonden de onderzoekers.

De wild-type fibrillen hadden echter twee kopieën van amyline per sport, terwijl sommige van de S20G er drie hadden, wat suggereert dat fibrillen sjablonen kunnen vormen waarop meer kopieën van amyline zich kunnen vastzetten.

CHECK OUT: Bionische pancreas voor Type 1 Diabetes krijgt ‘Breakthrough’ Designation from FDA

Het zou ook verklaren waarom het S20G-variant eiwit sneller samenklontert en waarom het in verband wordt gebracht met het snel ontstaan van Type 2 diabetes.

Een doorbraak voor meer Amyloïde ziekten

Co-auteur professor Sheena Radford van het Astbury Centre voegde hieraan toe dat de doorbraak belangrijk is: “Niet alleen voor het begrijpen van amyline, maar ook voor het begrijpen van veel amyloïde ziekten waarbij op hol geslagen fibrillen worden gevormd.”

De opbouw van amyloïde fibrillen wordt ook in verband gebracht met andere ziekten, zoals de ziekte van Alzheimer, Parkinson en Huntington.

MORE: People With Diabetes May One Day Be Monitoring Glucose With an Earring

Een beter begrip van de structuur van amyloïde fibrillen zou dus de weg kunnen vrijmaken voor betere diagnosebehandelingen voor de miljoenen mensen die aan amyloïde ziekten zullen lijden. Dat is opwindend nieuws.

Power Up With Positivity door het goede nieuws te delen met uw vrienden op sociale media…