Les ribosomes de lymphocytes de sang périphérique humain physiologiquement non divisés ont été étudiés par des mesures d’absorbance ultraviolette d’extraits cytoplasmiques soumis à une ultracentrifugation dans des gradients de saccharose à haute et basse force ionique. Au moins 70 % des ribosomes cytoplasmiques totaux étaient des ribosomes libres qui sédimentaient à 80 S dans une faible teneur en sel et se dissociaient en sous-unités 40 S et 60 S dans une forte teneur en sel. Ces particules n’étaient pas impliquées dans la synthèse des protéines. Les ribosomes restants étaient également répartis entre des sous-unités natives, des monosomes actifs et des polysomes plus grands. Il a été démontré que les ribosomes libres existaient sous forme de particules 80 S dans la cellule intacte, et des études de marquage ont indiqué qu’ils ne retournaient pas librement dans les pools de composants de synthèse des protéines. Les nouveaux ribosomes sont d’abord apparus sous forme de sous-unités natives et de polysomes. Après un délai de 15 à 20 minutes, les particules ont commencé à entrer dans le pool de ribosomes libres. Ainsi, les ribosomes libres apparaissent dans la cellule au repos par un flux unidirectionnel qui élimine continuellement les particules du pool de synthèse des protéines et les séquestre sous forme d’une accumulation de particules 80 S inactives. La transition des sous-unités natives aux ribosomes libres s’accompagne de changements fonctionnels dans le comportement d’association des sous-unités et d’une altération du comportement de sédimentation des sous-unités. Ces changements peuvent être dus à l’absence d’une ou plusieurs protéines des ribosomes libres, nécessaires pour permettre une dissociation efficace des sous-unités avant l’initiation de la traduction. La déficience de ce facteur de dissociation peut être responsable de la formation continue de ribosomes libres dans les cellules au repos. Nos données suggèrent également une limitation de la vitesse d’initiation de la synthèse protéique qui peut résulter de la déficience d’un facteur d’initiation.