La protéine à l’origine du diabète de type 2 a enfin été prise sur le fait, et pourrait conduire à une percée dans le traitement.

Plus de 400 millions de personnes vivent avec le diabète dans le monde, et la majorité est atteinte du type 2 qui se développe lorsque le corps ne peut pas produire assez d’insuline ou lorsque l’insuline produite ne fonctionne pas correctement.

L’architecture des fibrilles amyloïdes, une structure fibreuse qui est la marque du diabète de type 2, vient d’être observée pour la première fois par les scientifiques, selon une étude de 2020 publiée dans Nature Structural and Molecular Biology.

Les fibrilles amyloïdes sont produites à partir d' »amas » de la protéine peptidique Amyline, qui régule les niveaux de glucose de l’organisme.

L’auteur de l’étude, le professeur Neil Ranson, de l’Université de Leeds, a déclaré que cette découverte est « vraiment excitante » car elle « est cruciale pour comprendre le processus de la maladie… avec ces structures, nous avons un premier aperçu de ce qui pourrait se passer.

RELATED : Un traitement simple du diabète de type 2 avec un régime hypocalorique est si efficace qu’il inverse la maladie dans des études

La dernière technologie de microscope électronique, connue sous le nom de cryo-microscopie électronique, a été utilisée pour visualiser la structure des fibres.

Des échantillons de protéines ont été congelés puis analysés à une résolution où les atomes individuels peuvent être observés.

Les personnes atteintes de diabète de type 2 à début précoce ont une variante génétique spécifique des fibrilles amyloïdes connue sous le nom de S20G. Les chercheurs ont comparé le S20G aux fibrilles amyloïdes trouvées dans la population générale, qu’ils appellent le type sauvage.

La façon dont les molécules d’amyline s’empilent pour former des fibrilles a été observée en analysant des milliers d’images.

Les molécules ont formé des structures complexes comme les barreaux d’une échelle, ont constaté les chercheurs.

Les fibrilles de type sauvage, cependant, avaient deux copies d’amyline par barreau, alors que certaines des S20G en avaient trois, ce qui suggère que les fibrilles peuvent former des modèles sur lesquels plus de copies d’amyline peuvent se verrouiller.

Vérifier : le pancréas bionique pour le diabète de type 1 obtient la désignation de « percée » de la FDA

Il expliquerait également pourquoi la protéine de la variante S20G s’agglomère plus rapidement et pourquoi elle est liée à l’apparition rapide du diabète de type 2.

Une percée pour plus de maladies amyloïdes

Co-auteur, le professeur Sheena Radford, de l’Astbury Centre, a ajouté que cette percée est importante, « non seulement pour comprendre l’amyline, mais aussi pour comprendre de nombreuses maladies amyloïdes dans lesquelles la formation de fibrilles s’emballe. »

L’accumulation de fibrilles amyloïdes est également liée à d’autres maladies telles que la maladie d’Alzheimer, de Parkinson et de Huntington.

MORE : Les diabétiques pourraient un jour surveiller leur glycémie avec une boucle d’oreille

Une meilleure compréhension de la structure des fibrilles amyloïdes pourrait donc ouvrir la voie à de meilleurs traitements de diagnostic pour les millions de personnes qui souffriront de maladies amyloïdes. C’est une nouvelle passionnante en effet.

Pourvu de positivité, partagez cette bonne nouvelle avec vos amis sur les médias sociaux…

.