Tyypin 2 diabeteksen taustalla oleva proteiini on vihdoin saatu kiinni, ja se voi johtaa läpimurtoon hoidossa.
Maailmassa yli 400 miljoonaa ihmistä sairastaa diabetesta, ja suurin osa sairastaa tyypin 2 diabetesta, joka kehittyy, kun elimistö ei pysty tuottamaan tarpeeksi insuliinia tai kun tuotettu insuliini ei toimi oikein.
Tyypin 2 diabeteksen tunnusmerkkinä olevan kuitumaisen rakenteen, amyloidifibrillien, arkkitehtuuria tutkijat ovat nyt ensimmäistä kertaa havainneet, ilmenee Nature Structural and Molecular Biology -lehdessä vuonna 2020 julkaistusta tutkimuksesta.
Amyloidifibrillit syntyvät elimistön glukoosipitoisuutta säätelevän peptidiproteiini Amylinin ”rykelmistä”.
Tutkimuksen tekijä professori Neil Ranson Leedsin yliopistosta sanoi, että löydös on ”todella jännittävä”, koska se ”on ratkaisevan tärkeä tautiprosessin ymmärtämisessä… näillä rakenteilla saamme ensimmäisen välähdyksen siitä, mitä saattaa olla tekeillä.”
LÄHTEET: Yksinkertainen tyypin 2 diabeteksen hoito vähäkalorisella ruokavaliolla on niin tehokasta, että se kääntää taudin päinvastaiseksi tutkimuksissa
Kuitujen rakenteen havainnollistamiseen käytettiin uusinta elektronimikroskooppitekniikkaa, niin sanottua kryoelektronimikroskooppia.
Proteiininäytteet pakastettiin ja analysoitiin sen jälkeen resoluutioasteelle, jossa yksittäisiä atomeja pystytään havainnoimaan.
Henkilöillä, jotka sairastavat varhaisessa vaiheessa ilmenevää tyypin 2 diabetesta, on erityinen geneettinen variantti, jossa on olemassa erityinen geneettinen variantti, joka on nimeltään S20G. Tutkijat vertasivat S20G:tä yleisestä väestöstä löytyviin amyloidifibrilleihin, joita he kutsuvat villityypiksi.
Tuhansia kuvia analysoimalla havainnoitiin, miten amyliinimolekyylit pinoutuvat muodostamaan fibrillejä.
Tutkijat havaitsivat, että molekyylit muodostivat monimutkaisia rakenteita kuin tikapuiden porras, tutkijat havaitsivat.
Villityypin fibrilleissä oli kuitenkin kaksi amyliinikopiota per porras, kun taas joillakin S20G:n molekyyleillä oli kolme, mikä viittaa siihen, että fibrillit pystyvät muodostamaan malleja, joihin useammat amyliinikopiot voivat lukittua.
KATSO: Bioninen haima tyypin 1 diabeteksen hoitoon saa FDA:lta ”läpimurtotunnuksen”
Se selittäisi myös sen, miksi S20G-varianttiproteiini paakkuuntuu nopeammin ja miksi se on yhteydessä tyypin 2 diabeteksen nopeaan puhkeamiseen.
A Breakthrough For More Amyloid Diseases
Astbury-keskuksen professori Sheena Radford lisäsi, että läpimurto on tärkeä: ”Ei vain amyliinin ymmärtämisen kannalta, vaan myös monien sellaisten amyloiditautien ymmärtämisen kannalta, joissa esiintyy juoksevaa fibrillien muodostumista.”
Amyloidifibrillien kertyminen liittyy myös muihin sairauksiin, kuten Alzheimerin tautiin, Parkinsonin tautiin ja Huntingtonin tautiin.
LISÄTIETOJA:
Amyloidifibrillien rakenteen parempi ymmärtäminen voisi siis tasoittaa tietä paremmille diagnoosihoidoille miljoonille amyloidisairauksista kärsiville ihmisille. Se on todellakin jännittävä uutinen.
Voimaa positiivisuuteen jakamalla hyviä uutisia ystäviesi kanssa sosiaalisessa mediassa…