Das Protein, das hinter Typ-2-Diabetes steckt, ist endlich auf frischer Tat ertappt worden und könnte zu einem Durchbruch bei der Behandlung führen.

Mehr als 400 Millionen Menschen leben weltweit mit Diabetes, und die meisten haben Typ-2-Diabetes, der entsteht, wenn der Körper nicht genug Insulin produzieren kann oder wenn das produzierte Insulin nicht richtig funktioniert.

Die Architektur von Amyloidfibrillen, einer faserartigen Struktur, die das Kennzeichen für Typ-2-Diabetes ist, wurde nun erstmals von Wissenschaftlern beobachtet, wie eine 2020 in Nature Structural and Molecular Biology veröffentlichte Studie zeigt.

Amyloidfibrillen entstehen aus „Klumpen“ des Peptidproteins Amylin, das den Glukosespiegel des Körpers reguliert.

Studienautor Professor Neil Ranson von der Universität Leeds sagte, die Entdeckung sei „wirklich aufregend“, weil sie „entscheidend für das Verständnis des Krankheitsprozesses ist… mit diesen Strukturen erhalten wir einen ersten Einblick in das, was vor sich gehen könnte.

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Die neueste Elektronenmikroskop-Technologie, die so genannte Kryo-Elektronenmikroskopie, wurde verwendet, um die Struktur der Fasern sichtbar zu machen.

Proteinproben wurden eingefroren und dann mit einer Auflösung analysiert, bei der einzelne Atome beobachtet werden können.

Personen mit früh einsetzendem Typ-2-Diabetes haben eine bestimmte genetische Variante der Amyloidfibrillen, die als S20G bekannt ist. Die Forscher verglichen S20G mit Amyloidfibrillen in der Allgemeinbevölkerung, die sie als Wildtyp bezeichnen.

Wie sich Amylinmoleküle stapeln, um Fibrillen zu bilden, wurde durch die Analyse Tausender von Bildern beobachtet.

Die Moleküle bildeten komplizierte Strukturen wie Sprossen einer Leiter, fanden die Forscher.

Die Fibrillen des Wildtyps hatten jedoch zwei Kopien von Amylin pro Sprosse, während einige der S20G drei hatten, was darauf hindeutet, dass Fibrillen Schablonen bilden können, an denen sich weitere Kopien von Amylin festsetzen können.

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Es würde auch erklären, warum die S20G-Variante des Proteins schneller verklumpt und warum sie mit dem schnellen Auftreten von Typ-2-Diabetes in Verbindung gebracht wird.

Ein Durchbruch für weitere Amyloid-Krankheiten

Ko-Autorin Professor Sheena Radford vom Astbury Centre fügte hinzu, dass der Durchbruch wichtig sei, „nicht nur für das Verständnis von Amylin, sondern auch für das Verständnis vieler Amyloid-Krankheiten, bei denen es zu einer unkontrollierten Fibrillenbildung kommt.“

Der Aufbau von Amyloid-Fibrillen wird auch mit anderen Krankheiten wie Alzheimer, Parkinson und Chorea Huntington in Verbindung gebracht.

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Ein besseres Verständnis der Struktur der Amyloidfibrillen könnte den Weg zu einer besseren Diagnose und Behandlung für die Millionen von Menschen ebnen, die an Amyloidkrankheiten leiden werden. Das sind in der Tat aufregende Neuigkeiten.

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