Ribosomer i fysiologisk ikke-delende menneskelige perifere blodlymfocytter blev undersøgt ved ultraviolette absorbansmålinger af cytoplasmaekstrakter, der blev underkastet ultracentrifugering i saccharosegradienter ved høj og lav ionisk styrke. Mindst 70 % af de samlede cytoplasmatiske ribosomer var frie ribosomer, som sedimenterede ved 80 S i lavt salt og dissocierede til 40 S- og 60 S-underenheder i højt salt. Disse partikler var ikke involveret i proteinsyntesen. De resterende ribosomer var ligeligt fordelt på native underenheder, aktive monosomer og større polysomer. Det blev påvist, at frie ribosomer eksisterede som 80 S-partikler i den intakte celle, og mærkningsundersøgelser viste, at de ikke frit vendte tilbage til puljerne af proteinsyntetiserende komponenter. Nye ribosomer optrådte først som native underenheder og i polysomer. Efter en forsinkelse på 15 til 20 minutter begyndte partiklerne at indgå i den frie ribosompulje. Frie ribosomer opstår således i den hvilende celle ved en ensrettet strømning, som kontinuerligt fjerner partikler fra den proteinsyntetiserende pulje og opsamler dem som en ophobning af inaktive 80 S-partikler. Overgangen fra native underenheder til frie ribosomer ledsages af funktionelle ændringer i underenhedernes associationsadfærd og af en ændring af underenhedernes sedimentationsadfærd. Disse ændringer kan skyldes fraværet af et eller flere proteiner fra de frie ribosomer, som er nødvendige for at muliggøre en effektiv dissociation af underenhederne før påbegyndelse af translation. Manglen på denne dissocieringsfaktor kan være ansvarlig for den fortsatte dannelse af frie ribosomer i hvilende celler. Vores data tyder også på en begrænsning af hastigheden af initieringen af proteinsyntesen, som kan skyldes mangel på en initieringsfaktor.